Закончить (или перестроить) фразу: Систематизировать белки по структурно-функциональным свойствам, как принято в химии, нельзя, так как.
2. Продолжить фразу "Принятая классификация белков основана на....
3. Чем отличаются простые и сложные белки?
4. Простые белки делят на группы в зависимости от.......
5. Перечислить группы простых белков
6. Назвать основные отличия между альбуминами и глобулинами.
7. Протамины от гистонов отличаются тем, что....
8. Проламины от протаминов отличаются тем, что....
9. Особенность структуры фибриллярных белков состоит в том, что...
10. Продолжить фразу: "Сложные белки в отличие от простых содержат...»
11. На чем основана классификация сложных белков?
12. Перечислить классы сложных белков, привести в скобках названия их простетических групп.
13. Нуклеопротеид состоит из....
14. Написать классы нуклеиновых кислот /НК/ (аббревиатуры).
15. Назвать мономер, из которого образованы НК и перечислить его компоненты.
16. Назвать виды азотистых оснований, входящих в состав НК, ДНК и РНК
17. Перечислить особенности пространственной организации ДНК.
18. Перечислить виды и функции РНК.
19. Из каких элементов состоит молекула гемоглобина.
20. Какие элементы включает структура глобина?
21. Назвать основной вид гемоглобина человека. Написать формулу гемоглобина А. Из каких компонентов состоит молекула гема?
22. Перечислить функции белков
Самостоятельно проконтролировать усвоены ли разделы «Предмет и методы биохимии», «Химия белка» с помощью следующих вопросов:
1. Сформулировать понятие «Жизнь», включив в него все элементы, являющиеся предметом биохимии.
|
|
|
2. Сформулировать предмет биохимии и перечислить вопросы, которыми занимается эта наука.
3. Назвать важнейшие надмолекулярные образования живого и группы молекул, их составляющие
4. Дать определения класса «Белки»
5. Дать определение класса «Аминокислоты».
6. Изобразить полные структурные формулы всех возможных трипептидов, построенных из гистидина, аланина и валина.
7. Изобразить полные структурные формулы пептидов arg-phe-ile, gly-val.
8. Какие из следующих пептидов кислые, основные или нейтральные; pro-ser-ser, ala-pro-leu-thr, met-gly-ala, glu-his-ser, cys-lys-arg, glu-arg-lys, his-glu.
9. Перечислить все известные вам подходы к классификации белков
10. Назвать группы белков, различающиеся по составу.
11. Назвать группы белков, различающиеся по трехмерной структуре.
12. Назвать группы сложных белков.
13. Продолжить фразу «Потеря нативной конформации под воздействием химических, физических и других факторов без нарушения аминокислотной последовательности - это....»
14. Перечислить типы химических связей, которые могут нарушаться при денатурации.
15. Перечислить в логической последовательности действия при выделении белков из тканей.
|
|
|
16. Изобразить структурные формулы азотистых оснований, входящих в состав мононуклеотидов.
17. Изобразить структурные формулы АМФ, ГМФ, ЦМФ, ТМФ и УМФ.
18. Изобразить способ связи между мононуклеотидами в полинуклеотиде.
19. Назвать различия между ДНК и РНК по составу, структуре, локализации и функции.
20. К какому типу белков относится гемоглобин?
21. Назвать структурные особенности глобина.
22. Нарисовать структуру гема и назвать связи между гемом и глобином.
23. Чем обусловлено многообразие функций белков?
24. Перечислить биологические функции белков.
ТЕМА: "Ферменты"
ЭКЗАМЕНАЦИОННЫЕ ВОПРОСЫ: 1. Ферменты: природа и свойства. Ферменты простые и сложные, типы коферментов. 2. Номенклатура и классификация ферментов. 3. Как установить скорость ферментативной реакции, как выражают активность или количество фермента? 4. Зависимость скорости ферментативной реакции от времени (реакции нулевого и I порядка), концентрации субстрата, температуры и рН. Графическое выражение зависимостей. 5. Эффекторы ферментативных реакций (активаторы и ингибиторы). Биологический смысл конкурентного ингибирования продуктами реакции. 6. Аллостерические эффекторы, их особенности, биологическое значение (привести примеры). 7. Как с помощью графического анализа результатов эксперимента отличить конкурентное торможение от неконкурентного?
|
|
|
Усвоить, что: 1. Обмен веществ - важнейшее свойство живого организма - представляет собой совокупность химических реакций, которые протекают в сложившейся эволюционно последовательности; что все реакции обмена катализируются, что биологические катализаторы - ферменты - являются по природе белками - простыми или сложными. 2. Ферменты высокоспецифичны по отношению к субстратам или катализируемым реакциям (знать типы специфичности). 3. Активность ферментов зависит от ряда факторов. Уметь изображать графически зависимость скорости реакции (v) от этих факторов. 4. Номенклатура и классификация ферментов являются функциональными (на чем основаны?).
ЗАДАНИЯ ДЛЯ САМОКОНТРОЛЯ:
1. Выписать из приведенных ниже те утверждения, которые доказывают белковую природу энзимов: энзим катализирует реакцию, изменяя концентрацию взаимодействующих веществ; активность энзима зависит от температуры и рН; активность энзима зависит от его концентрации; ферменты утрачивают активность при действии денатурирующих агентов; активность энзима пропорциональна концентрации реагирующих веществ; энзимы в чистом виде дают положительную биуретовую реакцию; энзимы в чистом виде дают положительную ксантопротеиновую реакцию; ферменты осаждаются при высоких концентрациях нейтральных солей; ферменты растворимы при низкой ионной силе; в гидролизате очищенного энзима всегда присутствует смесь аминокислот.
|
|
|
2. Закончить фразу: "Фермент ускоряет реакцию, но не входит в...».
3. Скорость реакции при постоянной температуре и изменяющемся рН та-
кова: при рН 1,5, 4,0, 5,5, 7,0, 7,5 и 8,5 равна соответственно 35, 48, 29, 20, 14 и 1,8 ммоль/л. Изобразить графически зависимость скорости реакции от значения рН, найти температурный оптимум.
5. Построить график зависимости скорости (v) ферментативной реакции от концентрации субстрата ([S]) по произвольным данным.
6. Построить график зависимости v от [S] по произвольным данным.
7. Энзим катализирует гидролитическое расщепление уксуснокислого эфира масляной кислоты. Назвать класс к которому он относится.
8. Энзим катализирует реакцию, в которой субстрат является донором водорода. Определить класс и дать общее название.
9. Энзим катализирует окислительно-восстановительную реакцию. К какому классу он относится, какие дополнительные данные необходимы для определения подкласса?
10. Энзим катализирует перенос метильной группы от донора к акцептору. Назвать класс энзима и его общее наименование.
11. Назвать функцию карбоксилтрансфераз.
12. Энзим катализирует перенос остатка фосфорной кислоты с донора на молекулу акцептора. Назвать класс и общее наименование подкласса.
13. Энзим катализирует гидролитическое отщепление остатка фосфорной кислоты в молекуле глюкозо-6-фосфата. Назвать класс дать рабочее имя.
14. Энзим катализирует гидролитическое расщепление пептидной связи в белковых молекулах. Назвать класс фермента и рабочее имя.
15. Энзим катализирует расщепление пептидной связи в пептидах. Назвать класс и рабочее имя.
16. Энзим катализирует разрыв эфирных связей в триглицериде. Назвать класс и рабочее имя энзима.
17. Энзим катализирует гидролиз связи С-С. Назвать класс подкласс.
18. Энзим катализирует гидролиз связи С-О. Назвать класс и подкласс.
Энзим катализирует гидролиз связи С-N. Назвать класс и подкласс.
19. Назвать реакции, катализируемые изомеразами.
20. Назвать класс энзима, катализирующего превращение D-аланина в L-аланин и его общее наименование.
21. Назвать класс и общее наименование энзима, катализирующего пре-
вращение УДФгалактозы в УДФглюкозу.
22. Энзим катализирует образование С-О, С-S, С-N, С-С и фосфорноэфир-
ных связей. К какому классу относится?
23. На чем основана классификация ферментов?
Ферменты
1. Усвоить данные о механизме ферментативной реакции, ее этапах знать, чем обеспечивается специфичность, что такое активный центр, как он устроен, какие аминокислотные остатки чаще содержатся в нем, что такое центр связывания; что представляют собой кофакторы, их виды (органические и неорганические), какие из них - коферменты. 2. Знать типы коферментов, как измеряется скорость ферментативной реакции и способы выражения активности ферментов, уметь различать реакции нулевого и первого порядка. 3. Уметь определять константу Михаэлиса по экспериментальным данным, знать смысл ее определения. 4. Знать, что собой представляют эффекторы, усвоить их виды (активаторы и ингибиторы), типы ингибирования (конкурентное, неконкурентное, ингибирование субстратом). 5. Знать типы активации (ионами, путем воздействия на субъединицы, путем защиты фермента). 6. Изучить особенности распределения ферментов в организме (ферменты жизнеобеспечения, органоспецифические, проферменты, изоферменты, ассоциации ферментов).
Дата добавления: 2016-01-05; просмотров: 48; Мы поможем в написании вашей работы! |
Мы поможем в написании ваших работ!